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E3Switch DE3 Manual de usuario Pagina 9

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In der GDP-gebundenen Form liegen die GTPasen an GDIs („guanine nucleotide dissociation
inhibitors“) gebunden im Zytoplasma vor (Ueda, 1990). Diese Regulatorproteine verhindern
die Dissoziation von GDP und in der Folge die Aktivierung der Rho-GTPasen. Erreichen
extrazelluläre Stimuli zur Aktivierung der Rho-GTPasen die Zelle, löst sich GDI von der
GTPase, und die GTPase transloziert zur Plasmamembran. Zur Aktivierung der GTPase
kommt es durch die Wirkung eines GEF-Proteins („guanine nucleotide exchange factor“), das
die Dissoziation von GDP beschleunigt und die Bindung von GTP an die Rho-GTPase
ermöglicht (Takai, 2001; Hall, 2000). Extrazelluläre Signale führen häufig zur Aktivierung
der GEFs. Die Inaktivierung der Rho-GTPasen erfolgt durch die Hydrolyse von GTP zu GDP.
Rho-GTPasen besitzen eine intrinsische GTPase-Aktivität, die bei verschiedenen Rho-
GTPasen unterschiedlich ausgeprägt sein kann. An diesem Punkt setzt die dritte Gruppe von
Regulatoren an, die GAPs („GTPase-activating proteins“). Sie steigern die intrinsische
GTPase-Aktivität der Rho-Proteine, indem sie einen „Argininfinger“ in die GTP-
Bindungsregion einbringen und so den Übergangszustand der Hydrolyse stabilisieren
(Rittinger, 1997a/b). Die GTP-Hydrolyse wird gesteigert, und die Rho-GTPasen werden in
den GDP-gebundenen Zustand überführt. Durch ein GDI können die GTPasen nach der
Inaktivierung aus der Membran gelöst und wieder ins Zytosol überführt werden (Hall, 2000).
Die Gruppe der GEFs umfasst bisher mehr als 70, die der GAPs ungefähr 80 Mitglieder, die
sich in ihrer Substratspezifität zum Teil spezifisch unterscheiden und zum Teil überlappen. Im
Gegensatz dazu sind nur drei GDIs bekannt (Wennerberg, 2004).
Abb. A3: GTP/GDP-Zyklus der Rho-
GTPasen
In der GTP-gebundenen Form sind Rho-
GTPasen aktiv, in der GDP-gebundenen
Form inaktiv. GDIs halten die Rho-
GTPasen im inaktiven Zustand im
Zytosol. GEFs beschleunigen die
Dissoziation von GDP und ermöglichen
die Bindung von GTP. GAPs inaktivieren
die Rho-GTPasen durch Stimulation der
intrinsischen GTPase-Aktivität.
Rho
Rho
inaktiv aktiv
GEF
GTP
GAP
Hydrolyse
GDP
GDP
GDI
Nukleotid-
Austausch
GTP
H
2
O
P
i
Rho
Rho
inaktiv aktiv
GEF
GTP
GAP
Hydrolyse
GDP
GDP
GDI
Nukleotid-
Austausch
GTP
H
2
O
P
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