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Eine Reihe von Exotoxinen hat sich auf die Modifikation der Rho-GTPasen spezialisiert.

Diese Toxine lassen sich unterteilen in solche, die die Rho-GTPasen inaktivieren und so zum

Verlust des Aktinzytoskeletts und zur Zellabrundung führen (z. B. LCCs, C3-Exoenzyme),

und solche, die Rho-GTPasen aktivieren und die Bildung von Aktin-Kabeln bewirken (Tab.

A1). Zu letzteren gehören CNF und DNT.

Die Rho-Proteine können kovalent modifiziert werden oder durch nicht kovalente

Modifizierung in ihrer Funktion beeinflusst werden. Kovalente Modifikationen sind UDP-

Glucosylierung (LCCs), ADP-Ribosylierung (C3-Exoenzyme), Transglutaminierung (DNT)

und Deamidierung (CNF). Nicht kovalente Modifikationen, die die Rho-GTPasen

beeinflussen, sind die Nachahmung von GEF-Funktionen (SopE) oder GAP-Funktionen

(ExoS, SptP, YopE) (Abb. A11).

Abb. A11: Modifikationsmecha-

nismen bakterieller Toxine

Bakterielle Toxine modifizieren

Rho-GTPasen kovalent durch

UDP-Glucosylierung, ADP-

Ribosylierung, Transglutami-

nierung und Deamidierung. Nicht

kovalente Arten, die Rho-

GTPasen zu beeinflussen, sind

die Nachahmung von GEF- oder

GAP-Funktionen.

C3C3

α-Toxinα-Toxin

ExoS/SptP/YopEExoS/SptP/YopE

LCCsLCCs

CNFCNF

DNT

tTG

DNT

tTG

SopESopE

Thr35/37 + UDP-GlcNAcRho Thr35/37 + UDP-GlcNAcRhoRho

Thr35/37 + UDP-GlucoseRho Thr35/37 + UDP-GlucoseRhoRho

Asn41 + NAD

Rho Asn41 + NAD

RhoRho

Gln61/63 + H

ORho Gln61/63 + H

ORhoRho

primäres Amin/

Peptidyllysin

primäres Amin/

Peptidyllysin

Gln61/63 +

HNRhoRho

GTPRho GTPRhoRho

GDP + GTPRho GDP + GTPRhoRho

ADP-Ribose +

Nikotinamid + H

RhoRho

Glucose + UDPRho Glucose + UDPRhoRho

GlcNAc + UDPRho GlcNAc + UDPRhoRho

Glu63 + NH

Rho

Glu63 + NH

RhoRho

+ NH

primäres Amin/

Peptidyllysin

primäres Amin/

Peptidyllysin

RhoRho

GDP + P

Rho GDP + P

RhoRho

GTP

Rho

GTP

Rho

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